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Home Ciência

Cientistas descobrem potencial método para matar a bactéria da tuberculose à fome

Redação O Tablóide Por Redação O Tablóide
7 de Dezembro de 2020
Reading Time: 2 mins read
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Microbe World / Flickr

Mycobacterium tuberculosis

Um novo estudo descobriu uma forma de matar à fome a bactéria da tuberculose, uma das doenças infecciosas que causa um maior número de mortes no mundo e se está a tornar resistente a antibióticos.

A Mycobacterium tuberculosis, bactéria que causa a tuberculose, está a tornar-se cada vez mais resistente aos antibióticos, o que leva investigadores e farmacêuticas a procurar tratamentos que sejam mais eficazes.

Um novo estudo da Universidade de Guelph, no Canadá, identificou a estrutura de uma enzima (acil CoA desidrogenase) envolvida na degradação de esteroides de uma bactéria chamada Thermomonospora curvata.

Tendo em conta que a M. tuberculosis partilha a mesma capacidade de decompor esteroides – que usa como fonte de alimento – isso significa que, caso os investigadores sejam capazes de criar um medicamento que afete essa enzima, a bactéria da tuberculose não conseguirá alimentar-se, morrendo à fome.

Stephen Seah, autor principal do artigo publicado na Biochemistry, disse que determinar a estrutura das enzimas que metabolizam os esteroides faz com que os cientistas e empresas farmacêuticas fiquem um passo mais perto de criar medicamentos que inibam uma enzima semelhante encontrada em M. tuberculosis.

Conhecer a “aparência” de uma enzima permite aos cientistas desenvolver e personalizar um fármaco que tenha essa estrutura como alvo.

“Ficamos surpreendidos ao observar que estas enzimas são excecionalmente hábeis, na medida em que mudam de forma enquanto realizam diferentes tarefas”, disse outro autor do artigo, Matthew Kimber.

“Este trabalho ajuda-nos a entender a forma exata do “buraco da fechadura” que o medicamento precisa de preencher para impedir esta enzima” de se alimentar, acrescentou.

Não teria sido possível realizar este trabalho sem o acesso à linha de luz CLS que foi usada nos raios-X, através dos quais é possível ver a estrutura das enzimas,disse Seah. “Há uma forte relação entre o quão brilhantes são os raios-X e quantos detalhes se consegue ver nas imagens finais”, explicou.


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